西湖大学施一公团队和宿强团队成功发表论文，首次报告了人源 IgE 高亲和力受体(FcεRI) 的二聚化结构，并证明了 IgE 结合能诱导受体从二聚体转变为单体，以及其构象变化对受体激活的影响。这一发现对于理解 IgE-FcεRI 在过敏反应中的关键机制具有重要意义，并为开发新型抗过敏疗法开辟了新方向。研究成果已在《自然》上发表，网址为: .rich_media_content {--news-tabel-th-night-color: #444444;--news-font-day-color: #333;--news-font-night-color: #d9d9d9;--news-bottom-distance: 22px}。
西湖大学施一公团队和宿强团队成功报道人源 IgE 高亲和力受体(FcεRI) 的二聚化结构及其影响
：最近，西湖大学的施一公团队和宿强团队在《自然》杂志上发表了重要成果，首次揭示了人源 IgE 高亲和力受体(FcεRI) 的二聚化结构。这项研究的研究结果表明，IgE 结合能诱导受体从二聚体转变为单体，并且其构象变化对其激活过程产生了显著影响。
IgE 是一种免疫球蛋白，被广泛认为是人体的主要过敏原。然而，关于 IgE-FcεRI 的作用机制还存在许多未知。而这次的研究通过分离、纯化和分析实验，终于揭开了这个谜团。
该研究首先使用高通量筛选技术从免疫细胞中分离出了多种FcεRI 物质。然后，他们利用冷冻电镜技术和分子动力学模拟技术，进一步解析了这些物质的三维结构。结果显示，IgE-FcεRI 的二聚化结构主要包括一个C-terminal 蛋白段和一个五肽尾部。其中，五肽尾部由多个半胱氨酸组成，它们之间的空间结构和相互作用对于 IgE 的活性至关重要。
接下来，研究人员发现，FcεRI 的构象发生了明显的改变。在未结合 IgE 的条件下，FcεRI 可以作为同种异型抗原激活剂（TSAC），这是一种介导非特异性免疫反应的重要途径。但是，在结合了 IgE 的情况下，FcεRI 的构象发生了重大改变。它由一个结构简单的小分子片段连接起来，形成了一个新的复合物。这种新的复合物可以更有效地诱导受体从二聚体转变为单体，并且能够进一步调节 IgE 的活性。
这项研究的关键在于他们的解析方法。他们运用了先进的冷冻电镜技术和分子动力学模拟技术，不仅提供了对 IgE-FcεRI 结构的精细描述，而且为理解其在过敏反应中的作用机制提供了重要的工具。此外，他们还发现，这种构象的变化能够影响 IgE 的活化的各个方面，包括抗体的记忆性、反应速度等。
总的来说，这项研究为我们深入理解 IgE-FcεRI 在过敏反应中的作用机制提供了一种新的视角。同时，这也将有助于我们开发出新的抗过敏疗法。未来的研究将进一步探索其他类型的 FcεRI 和类似受体的功能，以及它们如何与其他免疫系统组件协同工作来控制过敏反应。
总结来说，施一公团队和宿强团队的这项研究成果具有重要的科学价值和社会意义。他们的研究为我们揭示了一个全新的免疫机制，这对于理解过敏反应和开发新的抗过敏疗法都有着深远的影响。